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胃蛋白酶 胃蛋白酶的基本特征(2)

  基本特征

  胃蛋白酶在對(duì)蛋白或多肽進(jìn)行剪切時(shí),具有一定的氨基酸序列特異性。例如,它傾向于剪切氨基端或羧基端為芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸)或亮氨酸的肽鍵;而如果往某一肽鍵氨基端數(shù)第三個(gè)氨基酸為堿性氨基酸(如賴氨酸、精氨酸和組氨酸)或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時(shí),則不能有效地對(duì)此肽鍵進(jìn)行剪切。這種剪切特異性在pH值為1.3時(shí)表現(xiàn)得更為明顯:只傾向于剪切氨基端。

  為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。指由胃腺主細(xì)胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌,在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶??煞纸獾鞍踪|(zhì)中苯丙氨酸或酪氨酸與其他氨基酸形成的肽鍵,產(chǎn)物為蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。該酶的適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環(huán)境中具有較高活性,其適pH值約為3。在中性或堿性pH值的溶液中,胃蛋白酶會(huì)發(fā)生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。

  活化過程

  胃蛋白酶先是表達(dá)為酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體,其一級(jí)結(jié)構(gòu)比胃蛋白酶多出了44個(gè)氨基酸。在胃中,胃粘膜主細(xì)胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸(由胃壁細(xì)胞所釋放)中的鹽酸后被激活。當(dāng)胃對(duì)食物進(jìn)行消化時(shí),在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經(jīng)作用下,啟動(dòng)胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創(chuàng)造的酸性環(huán)境中,胃蛋白酶原發(fā)生去折疊,使得其可以以自催化方式對(duì)自身進(jìn)行剪切,從而生成具有活性的胃蛋白酶。

  隨后,生成的胃蛋白酶繼續(xù)對(duì)胃蛋白酶原進(jìn)行剪切,將44個(gè)氨基酸殘基切去,產(chǎn)生更多的胃蛋白酶。這種在沒有食物消化時(shí)保持酶原形式的機(jī)制,避免了過量的胃蛋白酶對(duì)胃壁自身進(jìn)行消化,是一種保護(hù)機(jī)制。

  結(jié)語(yǔ):通過上文的介紹,想必大家對(duì)于胃蛋白酶也是有了一個(gè)比較全面的了解了吧,胃蛋白酶在我們生活中還是比較多見的一種消化酶哦,希望上面的文章能夠幫助到大家,祝大家有一個(gè)好的胃口哦。

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