對(duì)于胰蛋白酶，有多少人知道什么是胰蛋白酶嗎?相信知道的人很少。因此，大多數(shù)人也是不知道胰蛋白酶的作用以及胰蛋白酶的副作用的。不過沒關(guān)系，今天小編就來為大家一一解答一下。感興趣的朋友就來看一下吧。
胰蛋白酶其實(shí)也是一種蛋白酶。并且在脊椎動(dòng)物中，可以作為消化酶而起作用。而在胰臟的話則作為酶的前本胰蛋白酶原而被合成的。
作為胰液的成分而分泌，受腸激酶，或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內(nèi)切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側(cè)切斷。
它不僅起消化酶的作用，而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體，起活化作用。是特異性強(qiáng)的蛋白酶，在決定蛋白質(zhì)的氨基酸排列中，它成為不可缺少的工具。
胰蛋白酶原的分子量約為24000，其等電點(diǎn)約為pH8.9，胰蛋白酶的分子量與其酶原接近(23300)，其等電點(diǎn)約為pH10.8，適pH7.6～8.0，在pH=3時(shí)穩(wěn)定，低于此pH時(shí)，胰蛋白酶易變性，在pH>5時(shí)易自溶。Ca2+離子對(duì)胰蛋白酶有穩(wěn)定作用。
重金屬離子，有機(jī)磷化合物和反應(yīng)物都能抑制胰蛋白酶的活性，胰臟、卵清和豆類植物的種子中都存在著蛋白酶抑制劑。近發(fā)現(xiàn)在一些植物的塊基(如土豆、白薯、芋頭等)中也存在有胰蛋白酶抑制劑。
胰蛋白酶能催化蛋白質(zhì)的水解，對(duì)于由堿性氨基酸(精氨酸、賴氨酸)的羧基與其他氨基酸的氨基所形成的鍵具有高度的專一性。此外還能催化由堿性氨基酸和羧基形成的酰胺鍵或酯鍵，其高度專一性仍表現(xiàn)為對(duì)堿性氨基酸一端的選擇。
胰蛋白酶對(duì)這些鍵的敏感性次序?yàn)椋乎ユI>酰胺鍵>肽鍵。因此可利用含有這些鍵的酰胺或酯類化合物作為底物來測(cè)定胰蛋白酶的活力。
目前常用苯甲酰-L-精氨酸-對(duì)硝基苯胺(簡稱BAPA)和苯甲酰-L-精氨酸-β-萘酰胺(簡稱BANA)測(cè)定酰胺酶活力。
用苯甲酰-L-精氨酸乙酯(簡稱BAEE)和對(duì)甲苯磺酰-L-精氨酸甲酯(簡稱TAME)測(cè)定酯酶活力。本實(shí)驗(yàn)以BAEE為底物，用紫外吸收法測(cè)定胰蛋白酶活力。酶活力單位的規(guī)定常因底物及測(cè)定方法而異。
從動(dòng)物胰臟中提取胰蛋白酶時(shí)，一般是用稀酸溶液將胰腺細(xì)胞中含有的酶原提取出來，然后再根據(jù)等電點(diǎn)沉淀的原理，調(diào)節(jié)pH以沉淀除去大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質(zhì)，再以硫酸銨分級(jí)鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質(zhì)，再以硫酸銨分級(jí)鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和彈性蛋白酶原)沉淀析出。
經(jīng)溶解后，以極少量活性胰蛋白酶激活，使其酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘囊鹊鞍酌?糜蛋白酶和彈性蛋白酶同時(shí)也被激活)，被激活的酶溶液再以鹽析分級(jí)的方法除去糜蛋白酶及彈性蛋白酶等組分。
收集含胰蛋白酶的級(jí)分，并用結(jié)晶法進(jìn)一步分離純化。一般經(jīng)過2～3次結(jié)晶后，可獲得相當(dāng)純的胰蛋白酶，其比活力可達(dá)到8000～10000BAEE單位/毫克蛋白，或更高。
以上我們也是了解了什么是胰蛋白酶。那胰蛋白酶的具體作用是什么呢?下面我們就一起來看一下。
1.用于膿胸、血胸、外科炎癥、潰瘍、創(chuàng)傷性損傷、婁管等所產(chǎn)生的局部水腫、血腫、膿腫。
